Ver el código de «Acil-(proteína-transportadora-de-acilo) desaturasa»

{{enzima
| Name = Acil-[proteína-transportadora-de-acilo] desaturasa
| EC_number = 1.14.19.2
| CAS_number = 37256-86-3
| IUBMB_EC_number = 1/14/19/2
| GO_code = 0045300
| image =2XZ0-image1.png
| width = 
| caption = Esteararoil-[proteína transportadora de acilo] desaturasa de ''[[Ricinus communis]]'', parcialmente ocupada.
}}

La '''acil-[proteína-transportadora-de-acilo] desaturasa''' o '''acil-PTA desaturasa''' ({{EC|1.14.19.2}}) es una [[enzima]] que [[catálisis|cataliza]] la siguiente [[reacción química]]:

<div align=center><small>estearoil-[proteína-transportadora-de-acilo] + aceptor reducido + {{fquim|O|2}} <math>\rightleftharpoons</math> oleoil-[proteína-transportadora-de-acilo] + aceptor oxidado + 2 {{fquim|H|2|O}}</small></div>

Por lo tanto los tres sustratos de esta enzima son [[estearoil-(proteína-transportadora-de-acilo)]], un [[aceptor de electrones]] reducido, y [[oxígeno]], mientras que sus tres productos son [[oleoil-(proteína-transportadora-de-acilo)]], el aceptor de electrones oxidado y [[agua]].<ref name ="PUB4300868" />

== Clasificación ==

Esta enzima pertenece a la familia de las [[oxidorreductasa]]s, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre un par de dadores de electrones, y con la reducción o incorporación de [[oxígeno]] molecular. De la oxidación del par de dadores, se produce la formación de [[agua]].

== Nomenclatura ==

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es '''acil-[proteína-transportadora-de-acilo], dador-de-hidrógeno:oxígeno oxidorreductasa'''. Otros nombres de uso común pueden ser: ''Estearil proteína transportadora de acilo desaturasa'', ''estearil-PTA desaturasa'' y ''acil-PTA desaturasa''.<ref name="PUB16658913" />

== Mecanismo ==

El mecanismo preciso de esta clase de enzimas aún no se conoce, sin embargo, recientes estudios utilizando el [[efecto cinético isotópico]] sugieren que el paso limitante de velocidad es la remoción del [[hidrógeno]] proveniente del [[carbono]] más cercano al [[grupo carboxílo|grupo carboxilo]], el grupo dihierro se mueve a través de un intermediario [[peróxido|peroxo]] el cual luego puede deshidratar el intermediario alcohol de vida corta, liberando agua.<ref name="PUB12413540"/> Hay una gran variedad de enzimas específicas de este tipo que atacan utilizando este mecanismo, pero a diferentes puntos sobre la cadena carbonada de sus respectivos [[ácidos grasos]].<ref name=PUB12413540 />

== Papel biológico ==

Esta enzima participa en la [[biosíntesis]] de [[ácido graso|ácidos grasos]] poliinsaturados. Utiliza una [[ferredoxina]] como cofactor.<ref name="PUB16658913"/>

Esta familia de enzimas se encuentran sólo en los [[plástido]]s de las [[plantas superiores]], lo que las diferencia de otras desaturasas tales como las [[acil-lípido desaturasa]]s y las [[acil-CoA desaturasa]]s.<ref name="PUB10209131"/>

El rol regioespecífico de la estearoil-PTA desaturasa es la iniciación de múltiples desaturaciones llevadas a cabo por diferentes acil-lípido desaturasas. El [[ácido oleico]] que se forma en esta reacción luego es transportado ya sea al [[tilacoide]] o al [[citoplasma]] para completar su desaturación.<ref name=PUB9767077 />

== Estudios estructurales ==

Hasta el año 2007, se habían resuelto cinco [[estructura terciaria|estructuras]] para esta clase de proteínas, las cuales tienen los códigos de acceso ap [[PDB]] siguientes: {{PDB link|1OQ4}}, {{PDB link|1OQ7}}, {{PDB link|1OQ9}}, {{PDB link|1OQB}}, y {{PDB link|1ZA0}}.

[[File:2xz1-image1.png|thumb|Estearoil-PTA desaturasa completamente unida, estructura renderizada a partir de PDB {{PDB link|2XZ1}}.]]

Las estructuras {{PDB link|2XZ0}} y {{PDB link|2XZ1}} muestran los dramáticos cambios conformacionales de esta enzima cuando se encuentra unida (2XZ1) y desunida (2XZ0). En su forma de dímero, la cadena del ácido graso se une a una hendidura hidrofóbica en la interfaz entre los dos monómeros.<ref name="PUB 15012248" /> Este canal central se encuentra duplicado por sitios de unión para los donantes de electrones en el otro lado.

La estabilización del elemento dihierro requerido para catalizar la reacción ha sido un tema de particular interés. Diferentes estudios [[cristalografía de rayos X|cristalográficos]]<ref name=PUB8460163/> sugieren que los grupos hierro se encuentran fijados en su lugar dentro de la desaturasa utilizando [[aspartato]] y [[glutamato]]. Se encontró que una estructura tipo aspartato-X-X-histidina parece ser un motivo común en varias especies de plantas.<ref name=PUB10394947 /> Interesantemente, esta familia de desaturasas, puede ser a su vez dividida en varios grupos de acuerdo al motivo de consenso utilizado para sostener los clúster de hierro en su lugar. Un tipo particular son las desaturasas solubles, las cuales utilizan grupos [[ácido carboxílico]], aunque en algunas es posible encontrar histidinas en su lugar.
Las desaturasas ricas en histidina, tienden a ser [[proteína integral de membrana|proteínas integrales de membrana]].<ref name ="PUB 15012248"/>

Los estudios estructurales sugieren fuertemente que la forma animal de esta enzima ([[estearoil-proteína-transportadora-de-acilo desaturasa]]) es evolutivamente divergente de las formas encontradas en plantas y [[fungi|hongos]].<ref name="PUB00004734" /> Lo cual es esperable, ya que los papeles que desempeñan en cada uno estas enzimas son diferentes. Por ejemplo, en insectos, la desaturasas es crítica para la formación de [[ceramida]]s, y para las moléculas de señalización complejas llamadas [[feremonas|feromonas]],,<ref name=PUB12413540 /> mientras que, en hongos, la función de esta enzima, y la concentración de lípidos insaturados, se encuentra regulada en respuesta a una función de la temperatura de crecimiento, controlando la fluidez de membrana de las células.<ref name=PUB8246839 />

== Potencial importancia industrial ==

Esta clase de enzimas desempeña un papel crítico en la [[biosíntesis de ácidos grasos]] insaturados en las plantas. El aspecto más interesante de esta clase de enzimas es su especificidad.<ref name=PUB12413540 /> Un tema común en las más recientes investigaciones ha sido el identificar desaturasas poco comunes en diferentes plantas<ref name="PUB 15012248" /><ref name=PUB11027717 /> y aislar el correspondiente código genético. En particular, este código puede ser introducido en células modelo, tales como ''[[E. coli]]'', y potenciarlas por medio de ingeniería metabólica para alterar la composición de aceites producidos por estas células modelo.<ref name=PUB8550538 />

Esto se puede convertir en una empresa particularmente lucrativa, si resulta posible sintetizar exitosamente los ácidos grasos [[omega-3]] u otros productos [[nutracéuticos]] fabricados a partir de ácidos grasos saturados básicos, y extraerlos de sus respectivos anfitriones.

== Referencias ==

{{listaref|2|refs="<ref name ="PUB4300868">{{cita publicación | autor = Nagai J, Bloch K | año = 1968 | título = Enzymatic desaturation of stearyl acyl carrier protein | publicación = J. Biol. Chem.  | volumen = 243 | páginas = 4626-33  | pmid = 4300868 | número = 17}}</ref>

<ref name="PUB16658913">{{cita publicación|apellido=Jacobson|nombre=BS|autor2=Jaworski J|autor3= Stumpf PF|título=Fat Metabolism in Higher Plants LXII. Stearl-acyl Carrier Protein Desaturase from Spinach Chloroplasts|url=https://archive.org/details/sim_plant-physiology_1974-10_54_4/page/484|publicación=Plant physiology|año=1974|volumen=54|número=4|páginas=484–486|pmid=16658913|issn=0032-0889|doi=10.1104/pp.54.4.484}}</ref>

<ref name="PUB12413540">{{cita publicación|apellido=Behrouzian|nombre=B|autor2=Buist, BH|título=Fatty acid desaturation: variations on an oxidative theme|publicación=Current Opinion in Chemical Biology|año=2002|volumen=6|número=5|páginas=577–82|doi=10.1016/S1367-5931(02)00365-4| pmid = 12413540}}</ref>

<ref name="PUB10209131">{{cita publicación|apellido=Murphy|nombre=D|título=Production of novel oils in plants|publicación=Current Opinion in Biotechnology|año=1999|volumen=10|número=2|páginas=175–180|doi=10.1016/S0958-1669(99)80031-7|pmid=10209131}}</ref>

<ref name=PUB9767077>{{cita publicación|apellido=Los|nombre=D|autor2=Murata,N|título=Structure and expression of fatty acid desaturases|publicación=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Lipids and Lipid Metabolism|año=1998|volumen=1394|número=1|páginas=3–15|doi=10.1016/S0005-2760(98)00091-5|pmid=9767077}}</ref>

<ref name=PUB8460163>{{cita publicación|apellido=Fox|nombre=BG|autor2=Sommerville,C. |autor3=Munck, E|título=Stearoyl-acyl carrier protein delta 9 desaturase from Ricinus communis is a diiron-oxo protein|publicación=Proceedings of the National Academy of Sciences|fecha=15 de marzo de 1993|volumen=90|número=6|páginas=2486–2490|doi=10.1073/pnas.90.6.2486|pmid=8460163}}</ref>

<ref name=PUB10394947>{{cita publicación|apellido=Haralampidis|nombre=K|autor2=D. Milioni |autor3=J. Sanchez |autor4=M. Baltrusch |autor5=E. Heinz |autor6=P. Hatzopoulos|título=emporal and transient expression of stearoyl-ACP carrier protein desaturase gene during olive fruit development|url=https://archive.org/details/sim_journal-of-experimental-botany_1998-10_49_327/page/1661|publicación=Journal of Experimental Botany|año=1998|volumen=49|número=327|páginas=1661–1669|doi=10.1093/jxb/49.327.1661|pmid=10394947}}</ref>

<ref name ="PUB 15012248">{{cita publicación|apellido=Shanklin|nombre=J|autor2=Cahoon, E|título=Desaturation and related modifications of fatty acids|publicación=Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology|año=1998|volumen=49|páginas=611–641|doi=10.1146/annurev.arplant.49.1.611|pmid=15012248}}</ref>

<ref name="PUB00004734">{{cita publicación |autor=Shanklin J, Somerville C |título=Stearoyl-acyl-carrier-protein desaturase from higher plants is structurally unrelated to the animal and fungal homologs |publicación=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |volumen=88 |número=6 |páginas=2510–2514 |año=1991 |pmid=2006187 |doi=10.1073/pnas.88.6.2510 |pmc=51262}}</ref>

<ref name=PUB8246839>{{cita publicación|apellido=Magnuson|nombre=K|autor2=Jackowski, S. |autor3= Rock, C. |autor4= Cronan, J.|título=Regulation of fatty acid biosynthesis in Escherichia coli|publicación=Microbiological Reviews|año=1993|volumen=57|número=3|páginas=522–542|pmid=8246839}}</ref>

<ref name=PUB11027717>{{cita publicación|apellido=Schultz|nombre=D|autor2=Suh, M. |autor3=Ohlrogge|título=Stearoyl-Acyl Carrier Protein and Unusual Acyl-Acyl Carrier Protein Desaturase Activities Are Differentially Influenced by Ferredoxin|url=https://archive.org/details/sim_plant-physiology_2000-10_124_2/page/681|publicación=Plant Physiology|año=2000|volumen=124|número=2|páginas=681–692|doi=10.1104/pp.124.2.681|pmid=11027717}}</ref>

<ref name=PUB8550538>{{cita publicación|apellido=Cahoon|nombre=E|autor2=Mills, L. |autor3=Shanklin, J.|título=Modification of the fatty acid composition of Escherichia coli by coexpression of a plant acyl-acyl carrier protein desaturase and ferredoxin|url=https://archive.org/details/sim_journal-of-bacteriology_1996-02_178_3/page/936|publicación=Journal of Bacteriology|año=1996|volumen=178|número=3|páginas=936–939|pmid=8550538}}</ref>
"}}

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