Ver el código de «Beta-lisina 5,6-aminomutasa»

{{ficha de enzima
| Name = Beta-lisina 5,6-aminomutasa
| EC_number = 5.4.3.3
| CAS_number = 9075-69-8
| IUBMB_EC_number = 5/4/3/3
| GO_code = 0047702
| image = 
| width = 
| caption = 
}}
En [[enzimología]], una '''beta-lisina 5,6-aminomutasa''' ({{EC|5.4.3.3}} [http://enzyme.expasy.org/EC/5.4.3.3 5.4.3.3]) es una [[enzima]] que [[Catálisis|cataliza]] la [[reacción química]]:

: (3S)-3,6-diaminohexanoato <math>\rightleftharpoons</math> (3S,5S)-3,5-diaminohexanoato

Por lo tanto, esta enzima tiene un [[Sustrato (enzimologia)|substrato]], (3S)-3,6-diaminohexanoato, y un producto, (3S,5S)-3,5-diaminohexanoato.

Esta enzima pertenece a la familia de [[Isomerasa|isomerasas]], concretamente a las transferasas intramoleculares de [[Grupo amino|grupos amino]]. El nombre sistemático de esta clase de enzima es (3S)-3,6-diaminohexanoato 5,6-aminomutasa. Otros nombres de uso común son beta-lisina mutasa, y L-beta-lisina 5,6-aminomutasa. Esta enzima participa en la degradación de la lisina, empleando un [[cofactor]], cobamida.
== Estudios estructurales ==
A finales de 2007, sólo una [[Estructura terciaria de las proteínas|estructura]] ha sido resuelta para esta clase de enzimas, con el [[Protein Data Bank|PDB]] código de accesión {{PDB link|1XRS}}.

== Referencias ==
* Retey J, Kunz F, Arigoni D y Stadtman TC (1978). {{Cita publicación|author=Retey J, Kunz F, Arigoni D and Stadtman TC|date=1978|title=Zur Kenntnis der beta-Lysin-Mutase-Reaktion: mechanismus und sterischer Verlauf|journal=Helv. Chim. Acta|volume=61|pages=2989–2998|doi=10.1002/hlca.19780610824|issue=8}} {{Cita publicación|author=Retey J, Kunz F, Arigoni D and Stadtman TC|date=1978|title=Zur Kenntnis der beta-Lysin-Mutase-Reaktion: mechanismus und sterischer Verlauf|journal=Helv. Chim. Acta|volume=61|pages=2989–2998|doi=10.1002/hlca.19780610824|issue=8}} ({{Cita publicación|author=Retey J, Kunz F, Arigoni D and Stadtman TC|date=1978|title=Zur Kenntnis der beta-Lysin-Mutase-Reaktion: mechanismus und sterischer Verlauf|journal=Helv. Chim. Acta|volume=61|pages=2989–2998|doi=10.1002/hlca.19780610824|issue=8}}): 2989@–2998. doi:10.1002/hlca.19780610824.
* Stadtman TC, Renz P (1968). {{Cita publicación|author=Stadtman TC, Renz P|date=1968|title=Anaerobic degradation of lysine. V. Some properties of the cobamide coenzyme-dependent beta-lysine mutase of Clostridium sticklandii|journal=Arch. Biochem. Biophys.|volume=125|pages=226–39|pmid=5649516|doi=10.1016/0003-9861(68)90657-7|issue=1}} {{Cita publicación|author=Stadtman TC, Renz P|date=1968|title=Anaerobic degradation of lysine. V. Some properties of the cobamide coenzyme-dependent beta-lysine mutase of Clostridium sticklandii|journal=Arch. Biochem. Biophys.|volume=125|pages=226–39|pmid=5649516|doi=10.1016/0003-9861(68)90657-7|issue=1}}


{{Control de autoridades}}

[[Categoría:EC 5.4.3]]