Ver el código de «NAD+ sintasa (glutamina hidrolizante)»

{{DISPLAYTITLE:NAD<sup>+</sup> sintasa (glutamina hidrolizante)}}
{{enzima
| enzima=si
| Name = NAD+ sintasa (glutamina-hidrolizante)
| EC_number = 6.3.5.1
| CAS_number = 37318-70-0
| IUBMB_EC_number = 6/3/5/1
| GO_code = 0003952
| image = 
| width = 
| caption = 
}}

La '''{{fquim|NAD|+}} sintasa (glutamina hidrolizante)''' ({{EC|6.3.5.1}}) es una [[enzima]] que produce [[nicotinamida adenina dinucleótido|{{fquim|NAD|+}}]] a partir de nicotinato adenina dinucleótido (deamido-{{fquim|NAD|+}}), y [[glutamina]]; la [[reacción química]] catalizada es la siguiente:

[[Archivo:NAD+ synthase (glutamine-hydrolysing).svg|480px]]

<div align=center><small>[[adenosin trifosfato|ATP]] + {{fquim|deamido-NAD|+}} + L-[[glutamina]] + {{fquim|H|2|O}} <math>\rightleftharpoons</math> [[adenosin monofosfato|AMP]] + [[difosfato]] + [[nicotinamida adenina dinucleótido|{{fquim|NAD|+}}]] + L-[[glutamato]]</small></div>

Por lo tanto los cuatro sustratos de esta clase de enzimas son:
* [[adenosina trifosfato|ATP]]
* [[Nicotinato adenina dinucleótido]] ({{fquim|deamido-NAD|+}})
* [[glutamina|L-glutamina]]
* [[Agua|{{fquim|H|2|O}}]]

Mientras que los cuatro productos son:
* [[adenosin monofosfato|AMP]]
* [[Difosfato]]
* [[nicotinamida adenina dinucleótido|{{fquim|NAD|+}}]]
* [[glutamato|L-glutamato]]

== Clasificación ==

Esta enzima pertenece a la familia de las [[ligasa]]s, concretamente a aquellas que forman enlaces entre [[carbono]] y [[nitrógeno]] con [[glutamina]] como donante [[amida|N-amido]].

== Nomenclatura ==

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es '''deamido-NAD+:L-glutamina amido-ligasa (formadora de ATP)'''. Otros nombres de uso común pueden ser, ''NAD+ sintetasa (glutamina-hydrolizante)'', ''nicotinamida adenina dinucleótido sintetasa (glutamina)'', ''desamidonicotinamida adenina dinucleótido amidotransferasa'', y ''DPN sintetasa''.

== Papel biológico ==

Esta enzima participa en el metabolismo del [[glutamato]] y del par [[nicotinato]]/[[nicotinamida]].  

== Estudios estructurales ==

Hasta el año 2007 se habían resuelto siete [[estructura terciaria|estructuras]] para esta clase de enzimas, las cuales poseen los códigos de acceso a [[Protein Data Bank|PDB]] {{PDB link|1EE1}}, {{PDB link|1FYD}}, {{PDB link|1IFX}}, {{PDB link|1IH8}}, {{PDB link|1KQP}}, {{PDB link|1NSY}}, y {{PDB link|2NSY}}.

==Referencias==

{{listaref|1}}
{{refcomienza}}
* {{cita publicación | autor = IMSANDE J | fecha = 1961 | título = Pathway of diphosphopyridine nucleotide biosynthesis in Escherichia coli | url = https://archive.org/details/sim_journal-of-biological-chemistry_1961-05_236_5/page/1494 | publicación = J. Biol. Chem.  | volumen = 236 | páginas = 1494-7  | pmid = 13717628 }}
* {{cita publicación | autor = IMSANDE J, HANDLER P | fecha = 1961 | título = Biosynthesis of diphosphopyridine nucleotide. III. Nicotinic acid mononucleotide pyrophos-phorylase | url = https://archive.org/details/sim_journal-of-biological-chemistry_1961-02_236_2/page/525 | publicación = J. Biol. Chem.  | volumen = 236 | páginas = 525-30  | pmid = 13717627 }}
{{reftermina}}

{{Control de autoridades}}